MGF

Stand der Studienlage: September 2026 · alle Quellen mit PubMed-Nachweis

Forschungsübersicht

MGF (Mechano Growth Factor) ist das 24 Aminosäuren lange C-terminale E-Peptid der IGF-1-Spleißvariante IGF-1Ec mit der Sequenz Tyr-Gln-Pro-Pro-Ser-Thr-Asn-Lys-Asn-Thr-Lys-Ser-Gln-Arg-Arg-Lys-Gly-Ser-Thr-Phe-Glu-Glu-Arg-Lys (2868,2 g/mol, abgeleitet aus UniProt P05019-4). Der Name stammt aus der Arbeitsgruppe um Geoffrey Goldspink, die Mitte der 1990er-Jahre zeigte, dass das IGF-1-Gen im Skelettmuskel unter mechanischer Belastung anders gespleißt wird als in der Leber (Goldspink, 1999, Journal of Anatomy; Goldspink, 2004). Ein Einschub von 49 Basenpaaren (52 bei Nagern) verschiebt das Leseraster und erzeugt ein E-Peptid, das es in der Leber-Isoform IGF-1Ea nicht gibt (Kandalla et al., 2011).

MGF ist damit kein GH-Sekretagogum und kein IGF-1-Analogon, sondern der abgespaltene Schwanz eines Vorläuferproteins — und genau deshalb das umstrittenste Molekül im IGF-System. Eine Literaturhälfte beschreibt eigenständige, IGF-1-rezeptorunabhängige Effekte auf Muskelvorläuferzellen, Neuronen und Knochen; die andere Hälfte findet bei gleichem Versuchsaufbau keine Wirkung (Fornaro et al., 2014) oder führt die Effekte auf den IGF-1-Rezeptor zurück (Brisson und Barton, 2012). Diese Seite stellt beide Seiten nebeneinander — wer MGF als Werkzeug einsetzt, plant gegen eine offene Kontroverse, nicht gegen einen Konsens.

Molekulare Architektur

Das IGF-1-Gen kodiert ein Prä-Pro-Protein: Signalpeptid, reifes IGF-1 (70 Aminosäuren) und eine C-terminale Verlängerung, die E-Domäne. Alternatives Spleißen der Exons 4-5-6 erzeugt beim Menschen die Isoformen IGF-1Ea, IGF-1Eb und IGF-1Ec; letztere trägt den 49-bp-Einschub und endet nach der Leserasterverschiebung in der oben genannten Sequenz. Das Handelspeptid entspricht diesem C-terminalen 24-mer, in der Literatur als MGF-Ct24E oder „MGF E peptide“ bezeichnet.

Chemisch ist es ein stark basisches, hydrophiles Peptid: vier Lysine, zwei Arginine, kein Cystein, keine Disulfidbrücke, keine Amidierung. Daraus folgen die praktischen Eigenschaften — gute Wasserlöslichkeit, starke Adsorption an Glas und unbehandeltem Kunststoff, sehr kurze Verweildauer im Plasma. Die freie Säure am C-Terminus ist hier die korrekte Form, nicht ein Syntheseartefakt; ein amidiertes Produkt (−0,98 Da) wäre ein anderes Molekül.

Ein zweites Molekül trägt denselben Namen: das vollständige MGF-Protein (reifes IGF-1 plus Ec-E-Domäne, rekombinant hergestellt). Thevis et al. (2014) charakterisierten ein solches biotechnologisch produziertes Volllängen-MGF massenspektrometrisch für die Dopingkontrolle, und Janssen und Varewijck (2016) zeigten, dass es den IGF-1-Rezeptor bei hohen äquimolaren Konzentrationen ähnlich stark aktiviert wie rekombinantes IGF-1. Volllängen-MGF und das 24-mer sind pharmakologisch verschiedene Substanzen — bei der Literaturrecherche ist das die häufigste Verwechslung.

Wirkmechanismus laut Studien

• Proliferation statt Differenzierung: Yang und Goldspink (2002, FEBS Letters) — anders als reifes IGF-1 hemmte die E-Domäne die terminale Differenzierung und steigerte zugleich die Myoblastenproliferation; das Blockieren des IGF-1-Rezeptors mit einem spezifischen Antikörper hob den Effekt nicht auf, woraus die Autoren auf einen anderen Rezeptor schlossen. Dieser Rezeptor ist bis heute nicht identifiziert.
• Satellitenzellaktivierung nach Schädigung: Hill und Goldspink (2003, Journal of Physiology) — im Nagermuskel geht die Hochregulation der gespleißten Isoform der Aktivierung der Satellitenzellen voraus. Kandalla et al. (2011) — das synthetische 24-mer aktivierte humane Muskelvorläuferzellen und erhöhte ihr Fusionspotenzial in jeder untersuchten Altersgruppe.
• Zellmigration: Mills et al. (2007) — ein synthetisches Peptid aus der E-Domäne wirkte promigratorisch auf humane myogene Vorläuferzellen; der Kontext war die Transplantation bei Duchenne-Muskeldystrophie, wo die mangelnde Wanderung der Zellen das Haupthindernis ist.
• IGF-1-Rezeptor-Abhängigkeit — der Gegenbefund: Brisson und Barton (2012, PLoS ONE) prüften beide Nager-E-Peptide (EA und EB) und fanden ihre Aktivität abhängig vom IGF-1-Rezeptor; Brisson und Barton (2013) nennen die Datenlage ausdrücklich kontrovers. Matheny et al. (2010, Endocrinology) führen MGF im Titel als „putatives Produkt“ der IGF-1-Genexpression.
• Nullbefund: Fornaro et al. (2014, American Journal of Physiology) — das MGF-Peptid hatte „keinen erkennbaren Effekt“ auf Myoblasten oder primäre Muskelstammzellen; die Arbeit prüfte gezielt die beiden Kernbehauptungen (Proliferation ↑, Fusion verzögert) und bestätigte keine davon.
• Interaktionspartner: Podratz et al. (2020) — MGF bindet Nucleolin und schützt so vor Cisplatin-Neurotoxizität; Solís et al. (2022, Frontiers in Physiology) — die E-Domäne moduliert die kardiale Kontraktilität über 14-3-3-Proteininteraktome. Beides sind Ansätze zur Erklärung der rezeptorunabhängigen Effekte.

Aktuelle Studienlage

Nerv und Herz

Dłużniewska et al. (2005, FASEB Journal) — im Gerbil-Modell der transienten Hirnischämie schützte das synthetische C-terminale MGF-Peptid die vulnerablen Neuronen deutlich, in vivo wie in vitro, und wirkte dabei unabhängig vom übrigen Molekül. Riddoch-Contreras et al. (2009) — im SOD1-G93A-Mausmodell der amyotrophen Lateralsklerose rettete eine MGF-Plasmidgabe in die Hinterlaufmuskulatur ab Symptombeginn Motoneurone und verbesserte die Muskelfunktion. Stavropoulou et al. (2009) — Expressionsmuster der IGF-1-Transkripte im Rattenmyokard von einer Stunde bis acht Wochen nach Infarkt, plus Signalcharakterisierung des E-Peptids in H9C2-Zellen. Carpenter et al. (2008) — Schafe nach Mikrosphären-Infarkt, 200 nmol/l E-Domäne oder Volllängen-MGF, Funktionsmessung per Echokardiographie über acht Tage. van Dijk-Ottens et al. (2010) — die schilddrüsenhormoninduzierte kardiale MGF-Expression hängt von der Schlagaktivität ab, nicht vom Hormon allein.

Knochen und Knorpel

Deng et al. (2011) — MGF-Ct24E steigerte die Proliferation von MC3T3-E1-Osteoblasten um das 1,4-Fache gegenüber IGF-1 über MAPK/Erk1/2, mit Zellzyklusarrest in S und G2/M; im Tiermodell wurde ein 5-mm-Defekt im Kaninchenradius bei 27 Tieren behandelt. Cui et al. (2014) und Li et al. (2015) — Migration und Differenzierung mesenchymaler Stammzellen; Tong et al. (2015) — PI3K/AKT-Weg in Kaninchen-MSC; Wei et al. (2020) — MGF-19E-Peptid in MC3T3-E1 und Knochendefektverschluss; Sha et al. (2021) — Chondrozyten unter schwerer Hypoxie im Arthrosemodell; Liu et al. (2023) — Übersicht zu MGF in Chondrozyten und Knorpeldefekten.

Tumorbiologie — die Kehrseite

Dieselbe Eigenschaft, die MGF für Regenerationsfragen interessant macht, macht es in Tumormodellen zum Risikofaktor. Armakolas et al. (2010) — IGF-1Ec wird in karzinomatösem Prostatagewebe bevorzugt exprimiert, das E-Peptid wirkte in humanen Prostatakarzinomzellen als eigenständiger Wachstumsfaktor; Armakolas et al. (2015) — onkogene Rolle des Ec-Peptids; Armakolas et al. (2018) — Interleukin-6 treibt die IGF-1Ec-Hochregulation und Ec-Sekretion in Prostatatumoren; Armakolas et al. (2016) — Rolle beim Osteosarkom; Shang et al. (2015) — MGF war in malignen Osteosarkomlinien überexprimiert; Stavropoulos et al. (2020) — immunhistochemische Expression im Endometriumkarzinom; Vassilakos et al. (2014) — biologische Aktivität der E-Domäne anhand synthetischer Peptide.

Muskelmasse gegen Muskelkraft

Brisson et al. (2014) — virale Expression der E-Peptide steigerte die Skelettmuskelmasse, aber auf Kosten der Kraft; Barton (2006) und Barton et al. (2010) — die E-Peptide sind für die isoformspezifische Genexpression und die Hypertrophie nach lokaler IGF-1-Produktion erforderlich. Janssen (2016) — kurzzeitiges schweres Krafttraining erhöhte die MGF-mRNA bei jungen, nicht bei älteren Probanden. Humanstudien mit dem Peptid als Wirkstoff gibt es nicht; MGF steht auf der Verbotsliste der Welt-Anti-Doping-Agentur (Goldspink, 2008; Cox et al., 2022; Dominikowski et al., 2026).

Einordnung: MGF, IGF-1 und IGF-1 LR3

Die verwandten Moleküle im Sortiment: PEG-MGF, IGF-1 LR3, IGF-1 DES; Kurzprofil im Peptid-Lexikon.

Für die Versuchsplanung

• Die Kontroverse mitplanen. Ein Versuch mit MGF sollte den Nullbefund von Fornaro et al. (2014) als Hypothese ernst nehmen: identische Zelllinie, identische Passage, Positivkontrolle mit IGF-1 und eine Verdünnungsreihe über mindestens drei Zehnerpotenzen.
• IGF-1-Rezeptor-Arm einbauen. Blockierender Antikörper oder IGF-1R-Knockdown entscheidet, welcher Literaturzweig im eigenen System gilt (Yang 2002 gegen Brisson 2012). Ohne diesen Arm ist ein positives Ergebnis nicht interpretierbar.
• Peptid und Protein nicht verwechseln. „MGF“ bezeichnet in der Literatur beides. Volllängen-MGF wirkt IGF-1-artig (Janssen 2016), das 24-mer angeblich nicht — Quellen entsprechend zuordnen.
• Tumorlast ausschließen. In Prostata- und Osteosarkommodellen wirkt das Ec-Peptid als Wachstumsfaktor (Armakolas 2010, 2015, 2018); für Regenerationsfragen mit Tumorkontext ist das ein Störfaktor erster Ordnung.
• Funktion statt Masse messen. Mehr Muskelmasse bei geringerer Kraft (Brisson 2014) ist in dieser Substanzklasse ein dokumentiertes Muster — Kraft, Faserquerschnitt und Fibrose gehören zu den Endpunkten.
• Adsorption verhindern. Vier Lysine und zwei Arginine machen das Peptid stark kationisch: Low-Binding-Gefäße, Trägerprotein (BSA 0,1 %) in Verdünnungen, keine Glaspipetten für nanomolare Ansätze.

Forschungsanwendungen

MGF wird in der biomedizinischen Forschung in verschiedenen Kontexten eingesetzt: (1) Myoblasten- und Satellitenzellkultur — Proliferation, Fusion, Migration; (2) Alternativ-Spleißen des IGF-1-Gens unter mechanischer Belastung; (3) Knochen- und Knorpelmodelle (Osteoblasten, MSC, Chondrozyten unter Hypoxie); (4) neuroprotektive Modelle (Hirnischämie, SOD1-G93A, Cisplatin-Neurotoxizität); (5) kardiale Infarkt- und Kontraktilitätsmodelle; (6) Tumorbiologie des IGF-1Ec-Transkripts in Prostata-, Endometrium- und Knochentumoren; (7) Replikationsstudien zur Rezeptorabhängigkeit der E-Peptide; (8) analytische Methodenentwicklung — LC-MS-Nachweis großer Peptide im Urin für Dopingkontrollen.

Stammlösung und Konzentrationen

Die Rechenbeispiele beziehen sich ausschließlich auf die Laborpraxis, nicht auf eine Anwendung an Mensch oder Tier.

Die aktuellen Preise stehen in der Kaufbox oben auf dieser Seite; der Preis je Milligramm wird dort live berechnet.

Qualität: Warum Reinheit und Identität belegt sein müssen

Bei einem 24-mer mit sechs basischen Resten sind drei Punkte entscheidend. Erstens die Sollmasse 2868,2 g/mol: Eine Deletionssequenz (ein fehlendes Lysin: −128,2 Da) oder eine unvollständige Entschützung liegt weit außerhalb der Messtoleranz und ist per Massenspektrometrie eindeutig zu erkennen. Zweitens die HPLC-Reinheit ab 99 %, weil lange Peptide mit repetitiven basischen Abschnitten besonders zu Abbruchsequenzen neigen. Drittens der Nettopeptidgehalt: Ein sechsfach positiv geladenes Peptid liegt als Trifluoracetat- oder Acetatsalz vor, sodass die eingewogene Masse den Peptidanteil systematisch überschätzt — bei nanomolaren Ansätzen der größte Fehlerbeitrag.

Jede ALPHASYNTH-Charge wird per HPLC auf Reinheit (≥ 99 %) und per Massenspektrometrie auf Identität geprüft. Das Certificate of Analysis (COA) ist der Bestellung zugeordnet und über die Vial-Prüfung anhand der Chargenbezeichnung abrufbar; die Übersicht aller Berichte steht unter Laborberichte. Wie ein COA gelesen wird, erklärt der Fachartikel Certificate of Analysis richtig lesen.

Spezifikationen

Lagerung & Haltbarkeit

Rekonstitution

1. Vial und Lösungsmittel auf Raumtemperatur bringen (Kondenswasser vermeiden).
2. Steriles Wasser oder Puffer für Einmalansätze; bakteriostatisches Wasser nur, wenn Mehrfachentnahmen unvermeidbar sind.
3. Das Lösungsmittel langsam an der Innenwand des Vials entlang zugeben, nicht direkt auf das Lyophilisat.
4. Vial sanft schwenken, bis sich das Pulver vollständig gelöst hat — das stark basische Peptid löst sich rasch; nicht schütteln.
5. Visuelle Kontrolle: Die Lösung muss klar und farblos sein; Trübung oder Partikel sind ein Ausschlusskriterium.
6. Für Zellkultur mit trägerproteinhaltigem Puffer weiterverdünnen und in Low-Binding-Gefäßen aliquotieren.
7. Konzentration und Datum auf jedem Aliquot notieren.

Für die Umrechnung von Konzentration, Volumen und Spritzenskala steht der Peptid-Rechner bereit.

Konzentrationen in publizierten Studien

Zur Einordnung der wissenschaftlichen Literatur — keine Anleitung.

Versand & Handling

• Versand per DHL aus Deutschland, Lieferzeit innerhalb Deutschlands in der Regel 1–3 Werktage, in der EU 3–5 Werktage
• Diskreter Versand, keine Produktbezeichnung auf dem Paket
• Lyophilisat ist für den Transport über 2–3 Tage bei Raumtemperatur stabil; nach Erhalt gefroren lagern
• Chargennummer auf dem Vial, Certificate of Analysis (COA) je Charge abrufbar

Weiterführende Fachartikel

• MGF im Peptid-Lexikon — Kurzprofil und Einordnung
• PEG-MGF — dasselbe Peptid mit Polyethylenglykol-Modifikation
• IGF-1 LR3 · IGF-1 DES — die IGFBP-armen IGF-1-Analoga
• IGF-1-LR3-Forschungsleitfaden — das IGF-System als Ganzes
• Certificate of Analysis richtig lesen — was ein COA belegen muss